تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، و المشفرة في
- الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني
- يمكن إذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية
- أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
- القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة).
- تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، و هي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات.
- بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic
- تميل إلى التجمع للداخل.
مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية و قطبيتها الكهربائية.
- القاعديـة \ الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine و هو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين و الليوسين Leucine.
وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية و الحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء. يمكن ايضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية و توفرها الأحيائي إلى :
- أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، و يجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين و الليسين.
- أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، و يحبذ أن تتوفر في الغذاء.
- مثال، الأرجنين و الهستيدين Histidine.
- أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين و البرولين Proline.
مواقع النشر (المفضلة)